MMP2

MMP2
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB

1CK7, 1CXW, 1EAK, 1GEN, 1GXD, 1HOV, 1J7M, 1KS0, 1QIB, 1RTG, 3AYU

Ідентифікатори
Символи MMP2, CLG4, CLG4A, MMP-2, MMP-II, MONA, TBE-1, matrix metallopeptidase 2
Зовнішні ІД OMIM: 120360 MGI: 97009 HomoloGene: 3329 GeneCards: MMP2
Реагує на сполуку
tiludronic acid[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція

zinc ion binding
зв'язування з іоном металу
GO:0070122 peptidase activity
GO:0001948, GO:0016582 protein binding
metalloendopeptidase activity
hydrolase activity
metallopeptidase activity
serine-type endopeptidase activity

Клітинна компонента

цитоплазма
мембрана
клітинна мембрана
саркомера
extracellular region
мітохондрія
клітинне ядро
GO:0005578 Позаклітинна матриця
міжклітинний простір
collagen-containing extracellular matrix

Біологічний процес

intramembranous ossification
response to hypoxia
endodermal cell differentiation
ephrin receptor signaling pathway
skeletal system morphogenesis
extracellular matrix disassembly
bone trabecula formation
протеоліз
Ангіогенез
positive regulation of innate immune response
collagen catabolic process
cellular response to amino acid stimulus
face morphogenesis
embryo implantation
blood vessel maturation
positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation
cytokine-mediated signaling pathway
extracellular matrix organization
GO:0072353 cellular response to reactive oxygen species
positive regulation of smooth muscle cell proliferation
tissue remodeling
response to amyloid-beta

Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
4313
17390
Ensembl
ENSG00000087245
ENSMUSG00000031740
UniProt
P08253
P33434
RefSeq (мРНК)
NM_004530
NM_001127891
NM_001302508
NM_001302509
NM_001302510
NM_008610
RefSeq (білок)
NP_001121363
NP_001289437
NP_001289438
NP_001289439
NP_004521
NP_032636
Локус (UCSC) Хр. 16: 55.39 – 55.51 Mb Хр. 8: 93.55 – 93.58 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

MMP2 (англ. Matrix metallopeptidase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 660 амінокислот, а молекулярна маса — 73 882[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MEALMARGALTGPLRALCLLGCLLSHAAAAPSPIIKFPGDVAPKTDKELA
VQYLNTFYGCPKESCNLFVLKDTLKKMQKFFGLPQTGDLDQNTIETMRKP
RCGNPDVANYNFFPRKPKWDKNQITYRIIGYTPDLDPETVDDAFARAFQV
WSDVTPLRFSRIHDGEADIMINFGRWEHGDGYPFDGKDGLLAHAFAPGTG
VGGDSHFDDDELWTLGEGQVVRVKYGNADGEYCKFPFLFNGKEYNSCTDT
GRSDGFLWCSTTYNFEKDGKYGFCPHEALFTMGGNAEGQPCKFPFRFQGT
SYDSCTTEGRTDGYRWCGTTEDYDRDKKYGFCPETAMSTVGGNSEGAPCV
FPFTFLGNKYESCTSAGRSDGKMWCATTANYDDDRKWGFCPDQGYSLFLV
AAHEFGHAMGLEHSQDPGALMAPIYTYTKNFRLSQDDIKGIQELYGASPD
IDLGTGPTPTLGPVTPEICKQDIVFDGIAQIRGEIFFFKDRFIWRTVTPR
DKPMGPLLVATFWPELPEKIDAVYEAPQEEKAVFFAGNEYWIYSASTLER
GYPKPLTSLGLPPDVQRVDAAFNWSKNKKTYIFAGDKFWRYNEVKKKMDP
GFPKLIADAWNAIPDNLDAVVDLQGGGHSYFFKGAYYLKLENQSLKSVKF
GSIKSDWLGC

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ангіогенез, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мембрані, мітохондрії, позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

  • Collier I.E., Bruns G.A.P., Goldberg G.I., Gerhard D.S. (1991). On the structure and chromosome location of the 72- and 92-kDa human type IV collagenase genes. Genomics. 9: 429—434. PMID 1851724 DOI:10.1016/0888-7543(91)90408-7
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Butler G.S., Will H., Atkinson S.J., Murphy G. (1997). Membrane-type-2 matrix metalloproteinase can initiate the processing of progelatinase A and is regulated by the tissue inhibitors of metalloproteinases. Eur. J. Biochem. 244: 653—657. PMID 9119036 DOI:10.1111/j.1432-1033.1997.t01-1-00653.x
  • Brooks P.C., Silletti S., von Schalscha T.L., Friedlander M., Cheresh D.A. (1998). Disruption of angiogenesis by PEX, a noncatalytic metalloproteinase fragment with integrin binding activity. Cell. 92: 391—400. PMID 9476898 DOI:10.1016/S0092-8674(00)80931-9
  • Fernandez-Patron C., Radomski M.W., Davidge S.T. (1999). Vascular matrix metalloproteinase-2 cleaves big endothelin-1 yielding a novel vasoconstrictor. Circ. Res. 85: 906—911. PMID 10559137 DOI:10.1161/01.RES.85.10.906
  • Chattopadhyay N., Mitra A., Frei E., Chatterjee A. (2001). Human cervical tumor cell (SiHa) surface alphavbeta3 integrin receptor has associated matrix metalloproteinase (MMP-2) activity. J. Cancer Res. Clin. Oncol. 127: 653—658. PMID 11710594 DOI:10.1007/s004320100271

Примітки

  1. Сполуки, які фізично взаємодіють з matrix metallopeptidase 2 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Human PubMed Reference:.
  3. Mouse PubMed Reference:.
  4. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:7166 (англ.) . Архів оригіналу за 16 липня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.
  5. UniProt, P08253 (англ.) . Архів оригіналу за 3 жовтня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також

  • Хромосома 16
Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.
  • п
  • о
  • р
Протеази: металоендопептидази (EC 3.4.24)
Білки ADAM
Матриксні металопротеїнази

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»